重组蛋白AgrC的表达纯化及人工超分子体系的构建

	重组蛋白AgrC的表达纯化及人工超分子体系的构建
	刘春光 2; 权春善 1; 王剑锋 1; 于桂梅 1; 范圣第 1
刊名	中国生物工程杂志
	2012-01-01
卷号	032 期号:004 页码:1
ISSN号	1671-8135
英文摘要	目的：克隆表达金黄色葡萄球菌agr系统的受体蛋白AgrC,构建人工超分子体系。方法：构建基因工程菌E.coli TOP10-pBAD-AgrC,对诱导条件进行优化,对蛋白的提取方法进行分析优化。表达产物使用Western blot鉴定,His-tag镍柱亲和层析纯化。使用肽脂质N＋C5Gly2C16为膜材料制备囊泡作为载体,将纯化后的蛋白在囊泡上镶嵌。结果：构建的基因工程菌在18℃,0.002%的阿拉伯糖浓度下具有最高的表达效率,以内膜形式存在的AgrC蛋白在表面活性剂BDH中溶解效率最佳。结论：成功诱导表达并纯化了重组蛋白AgrC,成功利用其构建了人工超分子体系。
语种	英语
内容类型	期刊论文
源URL	[http://cas-ir.dicp.ac.cn/handle/321008/176489]
专题	大连化学物理研究所_中国科学院大连化学物理研究所
作者单位	1.大连民族大学 2.中国科学院大连化学物理研究所
推荐引用方式 GB/T 7714	刘春光,权春善,王剑锋,等. 重组蛋白AgrC的表达纯化及人工超分子体系的构建[J]. 中国生物工程杂志,2012,032(004):1.
APA	刘春光,权春善,王剑锋,于桂梅,&范圣第.(2012).重组蛋白AgrC的表达纯化及人工超分子体系的构建.中国生物工程杂志,032(004),1.
MLA	刘春光,et al."重组蛋白AgrC的表达纯化及人工超分子体系的构建".中国生物工程杂志 032.004(2012):1.