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血管紧张素转化酶性质及胶原蛋白对其活性抑制效果的研究
李枭辰 ; 刘爽 ; 邓小霞 ; 王子华 ; 孙晓悦 ; 姜宏德 ; 吴德峰 ; 庞海 ; LI Xiao-chen ; LIU Shuang ; DENG Xiao-xia ; WANG Zi-hua ; SUN Xiao-yue ; JIANG Hong-de ; WU De-feng ; PANG Hai
2016-03-30 ; 2016-03-30
关键词血管紧张素转化酶 酶学性质 胶原蛋白 抑制活性 S856
其他题名Study on Properties of Angiotensin Converting Enzyme and Effect of Its Activity Inhibited by Collagen Peptides
中文摘要血管紧张素转化酶(Angiotensin Converting Enzyme,ACE)与人和动物血压调节密切相关,为高血压疾病的药物靶标,筛选ACE抑制剂可为研制新型高血压疾病预防药物提供可靠的先导化合物。试验从猪肺中提取ACE,首先对其酶学性质进行了试验分析,继而考察了三个不同商品化的胶原蛋白肽对ACE抑制活性的影响。采用分光光度法,以马尿酰-组氨酸-亮氨酸(Hip-His-Leu,HHL)为底物测定血管紧张素转化酶的活力。结果表明:血管紧张素转化酶的最适pH为8.0;最适温度为40℃;350mmol/L氯离子存在的情况下,能够明显提高ACE的活性;金属离子对酶活的影响表现出促进或抑制的作用。通过比较,在低温条件下提取的自制胶原蛋白肽的ACE抑制活性要高于另外两种商品化胶原蛋白肽产品。; Angiotensin Converting Enzyme(ACE),associated with human and animal blood pressure,is a drug target for treatment of hypertension disease.Screening of ACE inhibitors is important to the discovery of drug compounds which will help develop a new drug in preventing hypertension.In the study,ACE from pig lung tissues was purified.First,the ACE properties were investigated,and three different collagen peptides to inhibit the ACE activity were experimentally compared.Using spectrophotometry and ACE reaction substrate HHL(Hip-His-Leu),activity of the ACE was examined.The results showed that optimal pH of the ACE is 8.0and its optimal temperature is 40℃.The ACE activity was significantly enhanced in 350mmol/L Cl-solution.But,some metal ions showed inhibit or enhance the activity of ACE.In comparison,the collagen peptide in the experiment showed higher inhibitory activity to the ACE than other two commercial collagen peptides.
语种中文 ; 中文
内容类型期刊论文
源URL[http://ir.lib.tsinghua.edu.cn/ir/item.do?handle=123456789/147389]  
专题清华大学
推荐引用方式
GB/T 7714
李枭辰,刘爽,邓小霞,等. 血管紧张素转化酶性质及胶原蛋白对其活性抑制效果的研究[J],2016, 2016.
APA 李枭辰.,刘爽.,邓小霞.,王子华.,孙晓悦.,...&PANG Hai.(2016).血管紧张素转化酶性质及胶原蛋白对其活性抑制效果的研究..
MLA 李枭辰,et al."血管紧张素转化酶性质及胶原蛋白对其活性抑制效果的研究".(2016).
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